Quels sont les tests sanguins pour les enzymes hépatiques?

Des analyses de sang pour les enzymes hépatiques sont effectuées très souvent. Cela n’est pas surprenant, car le foie est l’une des plus grandes glandes du corps humain. Elle participe aux processus métaboliques, purifie le sang des toxines et des poisons, surveille le kit de traitement biochimique. La plupart de ces changements sont dus aux enzymes synthétisées par le foie.

La présence d'enzymes hépatiques dans le sang est constante. Ils sont indispensables pour les humains. Si un corps humain est affecté par une pathologie quelconque, les enzymes présentent alors une augmentation ou une diminution, ce qui est très important. La biochimie pour la présence d'enzymes hépatiques est nécessaire pour le diagnostic différentiel.

C'est quoi

Avant de procéder à des tests sanguins pour les enzymes, il est utile de déterminer ce que c'est. Quelles enzymes plasmatiques sont généralement sécrétées? Les enzymes sont utilisées par le corps humain pour mener à bien les processus métaboliques. Les enzymes sont contenues dans le système hépatobiliaire. En raison de la présence continue d'enzymes hépatiques microsomales, le corps fonctionne normalement.

Dans les mitochondries, il existe des enzymes importantes pour le foie en termes de métabolisme énergétique. La plupart des enzymes peuvent être décomposées et faire partie des composants des excréments utilisés, par exemple la bile.

La biochimie sanguine est capable de déterminer la performance d'une enzyme. Effectuer de telles études biochimiques à tout moment. Le sang peut être vérifié et des tests rapides spéciaux. Pour le moment, une telle biochimie est importante car des tests enzymatiques sont nécessaires pour établir le tableau clinique.

Dans le contexte de nombreuses maladies, on peut observer une augmentation ou une diminution des enzymes hépatiques. Puisque le foie remplit un certain nombre de fonctions, il n’est pas surprenant que les enzymes soient différentes. Il y a trois options, variant le domaine d'activité:

Parlant du premier type d’enzymes, il est présenté en deux types. Ce sont la prothrombinase et la cholinestérase. Les enzymes de ce groupe travaillent avec du sang. Le taux est déterminé lors de la coagulation. Si les enzymes du plasma sanguin de ce type sont abaissées, vous devez faire attention aux éventuels problèmes du foie, de la vésicule biliaire ou de ses canaux.

Seule la phosphatase alcaline peut être attribuée au deuxième type. Ces enzymes sont sécrétées avec la bile et, par conséquent, la conclusion est réalisée sous la forme d'une chaise. Lorsque la phosphatase alcaline est augmentée, il convient de réfléchir au contrôle des voies biliaires.

Les enzymes sanguines de type indicateur peuvent se développer de manière spectaculaire dans le contexte de la destruction des hépatocytes. Nous parlons de cellules hépatiques qui, sous l’influence d’un certain nombre de maladies, cessent d’exister. Ce type inclut des options telles que AST, ALT, GGT, LDG et GLDG. Ces substances sont présentes dans le cytosol ou les mitochondries. AST et ALT peuvent également être considérés comme des enzymes hépatiques microsomales. Cependant, toutes les enzymes n'ont pas de valeur d'un point de vue diagnostique.

Le plus souvent, la biochimie détermine les concentrations sanguines d'AST, d'ALT, de GGT, de LDN et de phosphatase alcaline dans le sang. Le taux de ces substances peut en dire long sur la situation. Une analyse des enzymes pancréatiques ou hépatiques doit être déchiffrée par un médecin qui, en tenant compte des données obtenues, vous diagnostiquera immédiatement ou vous fera passer des examens complémentaires. Il s’agit généralement d’une échographie ou d’une radiographie, il peut s’agir d’une analyse des selles. Dans les cas graves, une ponction hépatique peut être nécessaire.

Lorsque certaines enzymes hépatiques sont élevées, mais que leur taux n'est pas sérieusement dépassé et que la biochimie n'a constaté qu'un seul écart, il n'est pas question d'un diagnostic épouvantable. Vous avez peut-être récemment mangé quelque chose de mauvais ou bu de l'alcool. S'il existe un traitement médicamenteux régulier, il affecte le foie et le niveau de l'enzyme. Vous devez vous inquiéter si un indicateur très élevé est révélé en fonction des résultats de la recherche.

Pourquoi les enzymes poussent

Le taux d'enzymes hépatiques peut augmenter pour de nombreuses raisons. Les médecins parlent d'une légère augmentation comme d'une fluctuation naturelle, ce qui peut s'expliquer par un traitement médicamenteux ou par l'utilisation de produits de qualité médiocre. Le foie dans le corps humain peut être considéré comme une sorte de laboratoire biochimique, qui réagit immédiatement à tout changement environnemental, à l'ingestion d'aliments ou d'eau de mauvaise qualité.

Cependant, il est important de souligner que très souvent, surtout si les indicateurs ont augmenté plusieurs fois, on parle de la présence d'une maladie du foie. Grâce aux études biochimiques, les médecins peuvent isoler plus précisément le facteur qui a provoqué les changements correspondants.

Il arrive que, lors de la croissance des enzymes hépatiques, les personnes rencontrent des médicaments nocifs pour le foie au cours du traitement. Ceux-ci peuvent être des analgésiques ou des statines qui aident le sang à éliminer l'excès de cholestérol du corps. L’alcool est également considéré comme un facteur qui soulève de tels indicateurs, en particulier s’il est utilisé fréquemment et de manière incontrôlable. Dans le contexte de l'obésité, la croissance des substances pertinentes peut également se produire.

Si, après analyse, une augmentation significative de l'alanine aminotransférase est appelée une réduction de l'ALAT, il est alors possible de parler d'un travail anormal du fer dans le foie ou le pancréas. Ce sont l'hépatite, la pancréatite, l'intoxication alcoolique. En outre, cette image présente un certain nombre de maladies de nature oncologique.

Un taux élevé d'aspartate aminotransférase ou d'AST peut informer un médecin de problèmes de muscle squelettique ou de myocarde. Il y a souvent des patients avec une marque appropriée dans les résultats des tests, des survivants d'un infarctus du myocarde, une myocardite de nature infectieuse ou une myopathie.

Avec la croissance simultanée des deux indicateurs, la raison peut être liée à la prise d’un certain nombre de médicaments et de médicaments à base de plantes. Les personnes assises sur des statines, des sulfamides et du paracétamol sont confrontées à cette situation. Certaines plantes ne peuvent être exclues des facteurs de risque. Cette calotte, feuille d'Alexandrie et éphédra.

Ce que vous devez savoir enceinte

Lorsque les enzymes hépatiques sont élevées pendant la grossesse, les indicateurs ne concernent pas toujours une pathologie quelconque. Le fait est que pendant la période de gestation, le corps de la femme subit de graves changements. Les corps mères doivent travailler sur deux fronts, ce qui affecte leur état.

Pendant la grossesse, l’ALT et l’AST peuvent atteindre jusqu’à 31 U / l. S'il y a toxicose, ces chiffres ont augmenté dans la période de 28 à 32 semaines. Habituellement, les deux premiers trimestres démontrent de temps en temps un léger dépassement de ce qui est permis, mais ce n’est pas un problème. Tout s'explique par la charge accrue sur le foie.

Les indicateurs de GGT dans le même temps peuvent atteindre jusqu'à 36 U / l. Entre 12 et 27 semaines de grossesse, il y a une légère augmentation, considérée comme la norme. Avec une forte augmentation du niveau, une inflammation peut être présente dans le foie ou dans la pathologie du système biliaire, et un diabète gestationnel du type sucre est exprimé.

Parlant du taux de phosphatase alcaline, son niveau peut atteindre 150 Ed. Dans le même temps, dans le contexte de la croissance fœtale active, qui commence à partir de la semaine 20 jusqu'au moment de l'accouchement, le nombre augmente légèrement. Une grave modification du niveau de phosphatase alcaline est observée lors de la prise d'une grande quantité d'acide ascorbique, médicaments du spectre antibactérien, avec un manque de calcium et de phosphore dans le corps.

Que faire pour élever

Il est possible de considérer une augmentation de n'importe laquelle des enzymes hépatiques uniquement comme un symptôme et non comme une pathologie directe nécessitant un traitement. Dans la plupart des cas, le médecin peut facilement déterminer la cause première de l'augmentation et prendre des mesures pour corriger cet indicateur.

Si vous avez réussi la biochimie sanguine à titre préventif et qu'elle a démontré une augmentation du nombre d'enzymes, vous devriez alors consulter un thérapeute. Le médecin peut recommander des études supplémentaires permettant d'établir la cause fondamentale.

Tout d’abord, quelle que soit la cause, il sera recommandé au patient d’ajuster son régime alimentaire. L'objectif principal d'un tel régime thérapeutique est de réduire la charge sur le foie, de réduire le niveau de graisse corporelle, d'éliminer les toxines et les scories.

Pour un régime hépatique, une quantité accrue de légumes est importante. Vous pouvez faire des salades à partir d'épinards, de chou frisé, de légumes verts. Il est important d’ajuster la quantité de produits contenant des antioxydants. Ajoutez à cela le régime habituel des avocats et des noix, le foie vous en sera reconnaissant.

Dans le menu du jour devrait être au moins 50 grammes de fibres alimentaires. C'est à propos de la fibre. Avec l'aide de telles substances, le corps est capable d'éliminer le "mauvais" cholestérol et de normaliser le travail du système biliaire. Beaucoup de fibres contiennent des fruits, des noix, des céréales et des légumineuses.

Dans le cadre du traitement, il est important de consommer suffisamment de protéines. Le fait est que ce sont les substances de l’ordre protéique qui sont considérées comme la base nécessaire à la récupération des hépatocytes endommagés. Cependant, le médecin doit être impliqué dans la détermination d'une norme protéique spécifique. Dans le processus de traitement, il est important de respecter le schéma de consommation correct. Le jour, vous devez boire jusqu'à deux litres de liquide.

Test sanguin biochimique pour les enzymes hépatiques est

Le foie dans le corps humain remplit un certain nombre de fonctions importantes. Un grand nombre de réactions biochimiques diverses ont lieu dans le foie, pour lequel on l'appelle "l'usine biochimique du corps". Par conséquent, un grand nombre de

, dont l'activité peut être jugée sur l'état du corps entier. La détermination de l’activité des enzymes associées au travail du foie s’appelle

diagnostic enzymatique de maladie du foie.

Types de modifications de l'activité des enzymes dans diverses maladies Il existe trois principaux types de modifications de l'activité des enzymes caractéristiques de tous les types de processus pathologiques généraux de l'organisme:

  1. augmentation de l'activité des enzymes constamment présentes dans le sang
  2. diminution de l'activité des enzymes constamment présentes dans le sang
  3. l'apparition dans le sang d'enzymes normalement absentes

Quelles enzymes sont utilisées pour diagnostiquer les maladies du foie et des voies biliaires? L'état du foie peut être évalué à l'aide des enzymes suivantes:

  • aminotransférases (AST et ALT)
  • lactate déshydrogénase (LDH)
  • phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)
  • glutamate déshydrogénase (GLDG)
  • sorbitol déshydrogénase (SDG)
  • γ-glutamyltransférase (GGT)
  • fructose monophosphate aldolase (FMFA)

La sensibilité du diagnostic enzymatique dans les maladies du foie La sensibilité élevée du diagnostic enzymatique s'explique par le fait que la concentration de l'enzyme dans les cellules du foie (hépatocytes) est 1000 fois supérieure à celle du sang. L'enzymodiagnostic est important pour la détection des lésions hépatiques survenant sans jaunisse (par exemple, des lésions médicamenteuses, une forme d'hépatite virale, une maladie chronique du foie).
Types d'enzymes - membrane, cytoplasmique et mitochondrial

Les enzymes peuvent être situées dans la membrane, le cytoplasme ou les mitochondries des hépatocytes. Chaque enzyme a sa place stricte. Les enzymes facilement endommagées se trouvent dans la membrane ou le cytoplasme des hépatocytes. Ce groupe comprend la - lactate déshydrogénase, l'aminotransférase et la phosphatase alcaline. Leur activité augmente dans la phase cliniquement asymptomatique de la maladie. En cas d'atteinte hépatique chronique, l'activité des enzymes mitochondriales augmente (

mitochondries - cellules organites), qui incluent l'AST mitochondrial. Lorsque la cholestase augmente l'activité des enzymes biliaires - phosphatase alcaline.

Alanine aminotransférase (ALT, ALT) - la norme, le résultat d'une maladie du foie

L'activité normale de l'ALAT dans le sang des hommes est de 10 à 40 U / l, chez les femmes de 12 à 32 U / l.

Une forte augmentation de l'activité de l'ALT 5 à 10 fois ou plus est un signe indéniable d'une maladie hépatique aiguë. De plus, une telle augmentation est détectée avant même l'apparition des symptômes cliniques (jaunisse, douleur, etc.). Une augmentation de l'activité de l'ALAT peut être détectée 1 à 4 semaines avant le début de la clinique et le traitement approprié peut être démarré sans permettre à la maladie de se développer complètement. L'activité élevée de l'enzyme dans cette maladie hépatique aiguë après l'apparition des symptômes cliniques ne dure pas longtemps. Si la normalisation de l'activité enzymatique se produit dans les deux semaines, cela indique l'apparition de lésions hépatiques massives.

La détermination de l’activité ALT est un test de dépistage obligatoire pour les donneurs.

L'aspartate aminotransférase (AST, AsAT) est la norme, résultat de maladies du foie. L'activité AST maximale a été détectée dans le cœur, le foie, les muscles et les reins. Normalement, chez une personne en bonne santé, l'activité de l'AST est de 15 à 31 U / l pour les hommes et de 20 à 40 U / l pour les femmes.

L'activité AST augmente avec la nécrose des cellules du foie. Et dans ce cas, il existe une relation directement proportionnelle entre la concentration de l'enzyme et le degré d'endommagement des hépatocytes: c'est-à-dire que plus l'activité de l'enzyme est élevée, plus l'endommagement des hépatocytes est fort et étendu. Une augmentation de l'activité de l'AST accompagne également une hépatite infectieuse aiguë et une toxicité aiguë (intoxication par des sels de métaux lourds et certains médicaments).

Le rapport de l'activité AST / ALT s'appelle le coefficient de Rytis. La valeur normale du coefficient de Rytis est 1,3. En cas d'atteinte hépatique, la valeur du coefficient de Ritis diminue.

Des informations détaillées sur l'analyse biochimique du sang pour les ferments, lisez l'article: Analyse biochimique du sang

La lactate déshydrogénase (LDH) est la norme, le résultat d'une maladie du foie est l'enzyme largement répandue dans le corps humain. Le degré de son activité dans divers organes par ordre décroissant: reins> cœur> muscles> pancréas> rate> foie> sérum sanguin. Le sérum contient 5 isoformes de LDH. La LDH étant également contenue dans les globules rouges, le sang de l'étude ne doit contenir aucune trace d'hémolyse. Dans le plasma sanguin, l'activité de la LDH est inférieure de 40% à celle du sérum. L'activité normale de la LDH dans le sérum est de 140-350 U / l.

Dans quelles pathologies du foie le contenu des isoformes est-il accru? En raison de la prévalence élevée de la LDH dans divers organes et tissus, une augmentation de l'activité totale de la LDH n'est pas importante pour le diagnostic différentiel de diverses maladies. Pour le diagnostic de l'hépatite infectieuse, utilisez la détermination de l'activité des isoformes LDH 4 et 5 (LDG4 et LDH5). En cas d'hépatite aiguë, l'activité sérique de LDH5 augmente au cours des premières semaines de la période ictérique. Une augmentation de l'activité cumulative des isoformes LDH4 et LDH5 est détectée chez tous les patients atteints d'hépatite infectieuse au cours des 10 premiers jours. Dans la cholélithiase sans blocage des voies biliaires, aucune augmentation de l'activité de la LDH n'a été détectée. Au cours de l'ischémie myocardique, une augmentation de l'activité de la fraction totale de LDH se produit en raison du phénomène de stagnation du sang dans le foie.

La phosphatase alcaline (phosphatase alcaline) est la norme, résultat de maladies du foie. La phosphatase alcaline est située dans la membrane des cellules des voies biliaires des canalicules. Ces cellules des voies biliaires des voies biliaires ont des processus qui forment ce qu'on appelle la bordure en brosse. La phosphatase alcaline est située précisément dans cette bordure en brosse. Par conséquent, lorsque les voies biliaires sont endommagées, la phosphatase alcaline est libérée et libérée dans le sang. Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang varie en fonction de l'âge et du sexe. Ainsi, chez l'adulte en bonne santé, l'activité de la phosphatase alcaline est comprise entre 30 et 90 U / l. L'activité de cette enzyme augmente pendant les périodes de croissance active - pendant la grossesse et chez les adolescentes. Les indicateurs normaux d'activité de la phosphatase alcaline chez les adolescents atteignent 400 U / l et chez la femme enceinte jusqu'à 250 U / l.

Sous quelles pathologies du foie le contenu est augmenté Avec le développement de la jaunisse obstructive, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sérum augmente 10 fois ou plus. La détermination de l'activité de la phosphatase alcaline est utilisée comme test de diagnostic différentiel de l'ictère obstructif. Une augmentation moins significative de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est également détectée dans les cas d'hépatite, de cholangite, de colite ulcéreuse, d'infections bactériennes intestinales et de thyréotoxicose.

La glutamate déshydrogénase (GLDG) est la norme, résultat de maladies du foie. Normalement, la glutamate déshydrogénase est présente dans le sang en petites quantités car il s’agit d’une enzyme mitochondriale, c’est-à-dire qu’elle est localisée dans la cellule. Le degré d'augmentation de l'activité de cette enzyme révèle l'ampleur des dommages au foie.

Une augmentation de la concentration de glutamate déshydrogénase dans le sang est un signe d'apparition de processus dégénératifs dans le foie, causés par des facteurs endogènes ou exogènes. Les facteurs endogènes incluent les tumeurs du foie ou les métastases du foie, et les facteurs exogènes comprennent les toxines qui endommagent le foie (métaux lourds, antibiotiques, etc.) et les maladies infectieuses.

Coefficient de Schmidt Avec les aminotransférases, calculer le coefficient de Schmidt (CS). KS = (AST + ALT) / GLDG. En cas de jaunisse obstructive, le coefficient de Schmidt est de 5-15, avec une hépatite aiguë - plus de 30, avec une métastase des cellules tumorales dans le foie - environ 10.

La sorbitol déshydrogénase (LDH) est la norme, conséquence de maladies du foie. Normalement, la sérbitol déshydrogénase est détectée dans le sérum à l'état de traces et son activité ne dépasse pas 0,4 U / l. L'activité de la sorbitol déshydrogénase est multipliée par 10 à toutes les formes d'hépatite aiguë. La sorbitol déshydrogénase est une enzyme spécifique à un organe qui reflète les lésions des membranes des hépatocytes au cours du développement primaire d’un processus aigu ou lors de l’exacerbation de la maladie chronique. La γ-glutamyltransférase est la norme, dans laquelle le contenu est augmenté de pathologies du foie, enzyme présente non seulement dans le foie. L'activité maximale de la γ-glutamyltransférase est détectée dans les reins, le pancréas, le foie et la prostate. Chez les personnes en bonne santé, la concentration normale de y-glutamyl transférase chez les hommes est comprise entre 250 et 1 800 nmol / l * s, chez les femmes - entre 167 et 1 100 nmol / s * l. Chez les nouveau-nés, l'activité enzymatique est 5 fois supérieure et chez les prématurés 10 fois.

L'activité de la γ-glutamyltransférase augmente dans les maladies du foie et du système biliaire, ainsi que dans le diabète. L'activité la plus élevée de l'enzyme est accompagnée d'ictère obstructif et de cholestase, l'activité de la γ-glutamyltransférase dans ces pathologies augmentant 10 fois ou plus. Avec l'activité du foie dans le processus malin, l'activité de l'enzyme augmente de 10 à 15 fois, avec une hépatite chronique - 7 fois. La-glutamyltransférase est très sensible à l'alcool, qui est utilisé pour le diagnostic différentiel entre les lésions virales et alcooliques du foie.

La détermination de l'activité de cette enzyme est le test de sélection le plus sensible, qui est préférable à la détermination de l'activité des aminotransférases (AST et ALT) ou de la phosphatase alcaline.

Détermination informative de l'activité de la γ-glutamyltransférase et des maladies du foie chez les enfants.

La fructose monophosphate aldolase (FMFA) est la norme, résultat d'une maladie du foie

Normalement, le sang se trouve à l'état de traces. La détermination de l'activité FMFA est utilisée pour diagnostiquer l'hépatite aiguë. Cependant, dans la plupart des cas, la détermination de l'activité de cette enzyme est utilisée pour identifier une pathologie professionnelle chez les personnes qui travaillent avec des produits chimiques toxiques pour le foie.

Dans les cas d'hépatite infectieuse aiguë, l'activité de la fructose monophosphate aldolase est multipliée par dix et celle exposée aux toxines à faible concentration (intoxication chronique par les toxines), seulement 2 à 3 fois.

Activité des enzymes dans diverses pathologies du foie et des voies biliaires Le rapport entre les augmentations de l’activité de diverses enzymes dans certaines pathologies du foie et des voies biliaires est présenté dans le tableau.

Test sanguin pour les enzymes

Les tests sanguins pour les enzymes sont la partie principale des méthodes d'établissement de pathologies et de maladies, basées sur la détermination du degré d'activité des enzymes. Ces études sont menées sous la direction claire de la science appelée enzimodiagnostika. Un groupe distinct parmi les méthodes de cette science est le diagnostic de diverses enzymes immunitaires.

L’essence de cette méthode réside dans l’introduction dans le corps humain d’anticorps qui, par des liaisons chimiques, se lient à l’enzyme, forment un antigène avec l’anticorps, puis sont rapidement détectés dans les fluides biologiques. Cette méthode contribue à la détermination qualitative et quantitative de la présence de certaines enzymes dans le corps. La principale tâche de l’enzymologie est d’identifier les foyers où se concentrent la quantité pathologique d’enzymes. Cet endroit est une maladie dans le corps.

Il existe également un certain nombre d'enzymes trop actives en présence de cellules mortes. Ces enzymes sont des substances nécrotiques, elles réagissent brusquement à la présence de lésions de tissus et d'organes. Une autre analyse des enzymes comprend un test qui révèle un changement dans l'activité normale de ces substances, ce qui indique des troubles du fonctionnement des organes ou de leurs systèmes.

Lors du diagnostic et de la détection d'un dysfonctionnement enzymatique ou d'anomalies, il est nécessaire de faire immédiatement appel à des spécialistes et de commencer le traitement.

Les principales enzymes vitales sont l’amylase, la lipase, la lactate déshydrogénase, l’alanine aminotransférase, l’aspartate aminotransférase, la phosphatase alcaline. Les tests sur toutes les enzymes énumérées ci-dessus sont effectués le matin à jeun. Pour le diagnostic, un échantillon de sang est prélevé dans une veine ou dans les premières urines du matin. Ces enzymes produisent différentes glandes endocrines de notre corps.

Les anomalies sont identifiées à l'aide de transcriptions de laboratoire spéciales pendant 1-2 semaines. En cas de récidive et de douleur aiguë, des tests sont effectués à tout moment de la journée. Les résultats sont annoncés en quelques heures en cas d'urgence. En cas d'obtention des résultats du test, vous devez contacter immédiatement un spécialiste.

Diagnostic de l'activité de l'amylase

Nous devons commencer par l’amylase du sang, produite par le pancréas et contribuant au processus rapide de digestion. La fonction principale de l'amylase est la séparation de l'amidon ou du glycogène avec la formation du produit de réaction final - le glucose. Le plus commun en raison de son activité est devenu alpha-amylase.

Les indicateurs normaux d'amylase dans le corps humain sont:
• dans le sang de 16-30 microns katal / l-
• dans l'urine 28-100 microns katal / l

Les chiffres relatifs à l'activité de l'amylase montrent un certain nombre de pathologies du pancréas et diverses formes de pancréatite. Avec des taux plus bas d’amylase dans l’urine et dans le sang, le patient peut être diagnostiqué avec une fibrose kystique ou une crise de pancréatite différée. L’augmentation des indices d’amylase indique une intoxication grave à l’alcool, des oreillons, une grossesse extra-utérine, une exacerbation de la pancréatite, des calculs et des tumeurs du pancréas.

Et une augmentation de l'amylase dans l'urine annonce une cholécystite, une appendicite, une pancréatite ou un ulcère du tractus gastro-intestinal.

Retour au diagnostic d'activité lipase

La lipase est une enzyme impliquée dans la transformation des graisses. Cette enzyme n'est active qu'en présence de coenzyme coli et d'acides biliaires. Dans le développement de la lipase, le corps utilise le pancréas, les cellules sanguines façonnées - les leucocytes et les poumons. Les indicateurs normaux d'activité lipase dans le sang sont compris entre 13 et 60 U / ml. Le test de la lipase est plus spécifique que celui de l’amylase. L'hypersensibilité lipase dans le sang indique une cholestase, des ulcères, un diabète, une cholécystite, l'obésité et la goutte. La lipase hypoprotectrice parle de diverses tumeurs, affectant principalement le pancréas, la malnutrition ou la triglycéridémie.

Retour au diagnostic d'activité de la lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase se situe principalement dans le cœur, les cellules des tissus musculaires, le foie, la rate, les reins et le pancréas. La lactate déshydrogénase manifeste son activité avec les ions zinc et la nicotine-amidadènedine. La lactate déshydrogénase convertit l'acide lactique en acide pyruvique.

Chez l'homme, il existe 5 fractions de cette enzyme. C'est par la présence d'une ou d'une jeune espèce que des maladies sont diagnostiquées.

Par exemple, avec une augmentation de la lactate déshydrogénase 1, un infarctus du myocarde peut être diagnostiqué et en identifiant la forte activité des fractions 4 et 5, il est possible d'identifier une hépatite. La norme de lactate déshydrogénase dans le corps d'un adulte est de 140-350 U / l et de 400 à 700 U / l chez le nouveau-né. Les causes de l'augmentation de la lactate déshydrogénase dans le corps peuvent être considérées comme un infarctus du myocarde, une cirrhose du foie, des tumeurs, une leucémie, une pancréatite, une maladie rénale, une anémie et une hépatite.

Retour au diagnostic de l'activité de l'alanine aminotransférase et de l'aspartate aminotransférase

L'alanine aminotransférase est une enzyme qui favorise le mouvement des acides aminés d'une molécule à une autre. Cette enzyme agit en présence de vitamine B6 et est synthétisée principalement dans les cellules des reins, du foie, des muscles, du cœur et du pancréas. Il en résulte que le contenu de cette enzyme dans le sang est égal à zéro. La teneur normale de cette enzyme chez l'homme atteint jusqu'à 40 U / l et chez la femme jusqu'à 32 U / l.

Une teneur élevée en alanine aminotransférase indique une cirrhose, une jaunisse, un cancer du foie, des brûlures, une crise cardiaque et une hépatite. Une activité réduite parle de cirrhose et de nécrose du foie.

Selon Aspartate Aminotransferase, la vitamine B6 agit également par paires. L'aspartate aminotransférase se trouve principalement dans les mitochondries et le cytoplasme des cellules. Le contenu normal de cette enzyme est: chez l’homme 15-31 U / l et chez la femme 20-40 U / l.

L'aspartate aminotransférase augmente dans les cas d'hépatite, d'alcoolisme, de mononucléose, de cancer du foie, de cirrhose, de cholestase et d'infarctus du myocarde. De plus, une augmentation de l'activité de cette enzyme provoque des brûlures, des coups de chaleur, des blessures, des intoxications et une diminution des dommages au foie et à un manque de vitamine B6.

Retour à zm_stuD_agnozka activité phosphatase alcaline

La phosphatase alcaline est une enzyme des membranes cellulaires qui se trouvent principalement dans les voies biliaires. Cette enzyme joue un rôle essentiel dans l'échange d'acide phosphorique. Il se présente sous différentes formes: placentaire, non spécifique et intestinale. L'acide alcalin aide à diagnostiquer le surdosage en vitamine C, les carences en calcium et en phosphore, les maladies des voies biliaires et du foie, les troubles du pancréas et les maladies des os.

Le contenu normal de cette enzyme dans le corps humain est le suivant: chez l’adulte, entre 30 et 90 U / l, chez l’adolescent, 400 ou moins U / l et chez la femme enceinte, jusqu’à 250 U / l. Une augmentation de la phosphatase de luphine indique une hyperthyroïdie, des maladies du sang, du rachitisme, une jaunisse, des tumeurs des os et des maladies du foie, des reins et des poumons. Une faible activité de la phosphatase alcaline indique une anémie, un manque de substances bénéfiques, une hyperthyroïdie et une altération des os du squelette.

N'oubliez pas que ces tests sont pris à jeun avec un certain régime alimentaire pendant 24 heures avant de vous rendre à l'hôpital, ce qui correspond à l'absence d'aliments gras, épicés et frits dans le régime alimentaire.

En cas de divergences après la réception des résultats décodés, vous devez immédiatement consulter un médecin.

Test sanguin pour les enzymes

Test sanguin pour les enzymes

Le test sanguin pour les enzymes est la partie principale des méthodes d'établissement de pathologies et de maladies, qui repose sur la détermination du degré d'activité enzymatique. Ces études sont menées sous la direction d’une science appelée diagnostic enzymatique. Un groupe distinct parmi les méthodes de cette science est le diagnostic de diverses enzymes immunitaires.

L’essence de cette méthode réside dans l’introduction dans le corps humain d’anticorps qui, par des liaisons chimiques, se lient à l’enzyme, forment un antigène avec l’anticorps et peuvent être facilement détectés ultérieurement dans des liquides biologiques. Cette méthode contribue à la détermination qualitative et quantitative de la présence de certaines enzymes dans le corps. La principale tâche de l’enzymologie est d’identifier les foyers où se concentrent la quantité pathologique d’enzymes. Cet endroit est une maladie dans le corps.

Un certain nombre d'enzymes trop actives en présence de cellules en voie de disparition sont également isolées. Ces enzymes sont des substances nécrotiques extrêmement réactives à la présence de lésions de tissus et d'organes. Une autre analyse des enzymes comprend un test qui révèle un changement dans l'activité normale de ces substances, ce qui indique des troubles du fonctionnement des organes ou de leurs systèmes.

Lors du diagnostic et de la détection d'un dysfonctionnement enzymatique ou d'anomalies, il est nécessaire de contacter immédiatement les spécialistes et de commencer le traitement.

Les principales enzymes vitales sont l’amylase, la lipase, la lactate déshydrogénase, l’alanine aminotransférase, l’aspartate aminotransférase, la phosphatase alcaline. Les tests sur toutes les enzymes ci-dessus sont effectués le matin à jeun. Pour le diagnostic, un échantillon de sang est prélevé dans une veine ou dans les premières urines du matin. Ces enzymes produisent différentes glandes endocrines de notre corps.

Les écarts par rapport à la norme sont reconnus à l'aide de transcriptions de laboratoire spéciales pendant 1-2 semaines. En cas de rechute et de douleur aiguë, des tests sont effectués à tout moment de la journée, les résultats sont annoncés pendant plusieurs heures en cas d'urgence. En cas d'obtention des résultats du test, vous devez contacter immédiatement un spécialiste.

Diagnostic de l'activité de l'amylase

Nous devons commencer par l'amylase du sang, qui est produite par le pancréas et contribue au flux rapide de la digestion. La fonction principale de l'amylase est la décomposition de l'amidon ou du glycogène avec la formation du produit de réaction final, le glucose. Le plus commun en raison de son activité est devenu alpha-amylase.

Les niveaux normaux d'amylase dans le corps humain sont les suivants: • dans le sang, 16-30 microns katal / l;

• dans l'urine 28-100 microns katal / l

Les chiffres concernant l'activité de l'amylase montrent un certain nombre de pathologies du pancréas et diverses formes de pancréatite. Avec des taux plus bas d’amylase dans l’urine et dans le sang, le patient peut être diagnostiqué avec une fibrose kystique ou une crise de pancréatite différée. L’augmentation des indices d’amylase indique une intoxication grave à l’alcool, des oreillons, une grossesse extra-utérine, une exacerbation de la pancréatite, des calculs et des tumeurs du pancréas.

Et une augmentation de l'amylase dans les urines indique une cholécystite, une appendicite, une pancréatite ou un ulcère du tractus gastro-intestinal.

Diagnostic de l'activité lipase

La lipase est une enzyme impliquée dans la transformation des graisses. Cette enzyme n’est active qu’en présence de coenzyme colipase et d’acides biliaires. Dans le développement de la lipase, le corps utilise le pancréas, les cellules sanguines façonnées - les leucocytes et les poumons. Les indicateurs normaux d'activité lipase dans le sang sont de 13 à 60 U / ml. Le test de la lipase est plus spécifique que l’amylase. L'hyper contenu dans le sang de la lipase indique une cholestase, des ulcères, un diabète, une cholécystite, l'obésité et la goutte. Le contenu en hypase de la lipase suggère diverses tumeurs, affectant principalement le pancréas, la malnutrition ou la triglycéridémie.

La lactate déshydrogénase se situe principalement dans le cœur, les cellules des tissus musculaires, le foie, la rate, les reins et le pancréas. La lactate déshydrogénase manifeste son activité avec les ions zinc et le nicotine-amide adénine dinucléotide. La lactate déshydrogénase convertit l'acide lactique en acide pyruvique.

Chez l'homme, il existe 5 fractions de cette enzyme. C'est par la présence d'une ou d'une jeune espèce que des maladies sont diagnostiquées.

Par exemple, avec une augmentation de la lactate déshydrogénase 1, un infarctus du myocarde peut être diagnostiqué et en identifiant la forte activité des fractions 4 et 5, il est possible d'identifier une hépatite. La norme de lactate déshydrogénase dans le corps d'un adulte est de 140-350 U / l et de 400 à 700 U / l chez le nouveau-né. Les causes de l'augmentation de la lactate déshydrogénase dans le corps peuvent être considérées comme un infarctus du myocarde, une cirrhose du foie, des tumeurs, une leucémie, une pancréatite, une maladie rénale, une anémie et une hépatite.

Diagnostic de l'activité de l'alanine aminotransférase et de l'aspartate aminotransférase

L'alanine aminotransférase est une enzyme qui favorise le mouvement des acides aminés d'une molécule à une autre. Cette enzyme agit en présence de vitamine B6 et est synthétisée principalement dans les cellules des reins, du foie, des muscles, du cœur et du pancréas. Il en résulte que le contenu de cette enzyme dans le sang est égal à zéro. La teneur normale de cette enzyme chez l'homme atteint jusqu'à 40 U / l et chez la femme jusqu'à 32 U / l.

Une teneur élevée en alanine aminotransférase indique une cirrhose, une jaunisse, un cancer du foie, des brûlures, une crise cardiaque et une hépatite. Une activité réduite parle de cirrhose et de nécrose du foie.

La vitamine B6 agit également par paires avec cet aspartate aminotransférase. L'aspartate aminotransférase se trouve principalement dans les mitochondries et le cytoplasme des cellules. Le contenu normal de cette enzyme est: chez l’homme 15-31 U / l et chez la femme 20-40 U / l.

L'aspartate aminotransférase augmente dans les cas d'hépatite, d'alcoolisme, de mononucléose, de cancer du foie, de cirrhose, de cholestase et d'infarctus du myocarde. De plus, une augmentation de l'activité de cette enzyme provoque des brûlures, des coups de chaleur, des blessures, des intoxications et une diminution des dommages au foie et à un manque de vitamine B6.

Diagnostic de l'activité phosphatase alcaline

La phosphatase alcaline est une enzyme des membranes cellulaires qui se trouvent principalement dans les voies biliaires. Cette enzyme joue un rôle essentiel dans l'échange d'acide phosphorique. Il se présente sous différentes formes: placentaire, non spécifique et intestinale. L'acide alcalin aide à diagnostiquer une surdose de vitamine C, une carence en calcium et en phosphore, une maladie des voies biliaires et du foie, des troubles du pancréas et des maladies des os.

Le contenu normal de cette enzyme dans le corps humain est le suivant: chez l’adulte, entre 30 et 90 U / l, chez l’adolescent, 400 et moins U / l, et chez la femme enceinte jusqu’à 250 U / l. Une augmentation de la phosphatase alcaline indique une hyperthyroïdie, des maladies du sang, du rachitisme, une jaunisse, des tumeurs des os et des maladies du foie, des reins et des poumons. Une faible activité de la phosphatase alcaline indique une anémie, un manque de substances bénéfiques, une hyperthyroïdie et une insuffisance osseuse.

N'oubliez pas que ces tests sont pris à jeun avec un certain régime alimentaire pendant 24 heures avant de vous rendre à l'hôpital, ce qui correspond à l'absence d'aliments gras, épicés et frits dans le régime alimentaire.

En cas de divergences après la réception des résultats décodés, vous devez immédiatement consulter un médecin.

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Analyse biochimique du sang, enzymes du sang. Amylase, lipase, ALT, AST, lactate déshydrogénase, phosphatase alcaline - augmentation, diminution. Causes des violations, analyse de décodage.

Considérez ce qui constitue cette structure complexe - l’enzyme. L'enzyme est constituée de deux parties: la partie protéique réelle et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique s'appelle l'apoenzyme et le centre actif est la coenzyme. La molécule entière d'enzyme, c'est-à-dire l'apoenzyme plus le coenzyme, s'appelle l'holoenzyme. Un apoferment est toujours représenté exclusivement par la protéine de la structure tertiaire. La structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est transformée en une structure de configuration spatiale complexe. La coenzyme peut être représentée par des substances organiques (vitamines B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En réalité, l'accélération de la réaction biochimique est produite par le coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme? Comment fonctionnent les enzymes?

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle le substrat et la substance obtenue à la suite de la réaction s'appelle le produit. Souvent, les noms des enzymes sont formés en ajoutant la fin au nom du substrat. Par exemple, la succinate déshydrogénase divise le succinate (acide succinique), la lactate déshydrogénase divise le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types en fonction du type de réaction qu’elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases effectuent l'oxydation ou la réduction, les hydrolases effectuent le clivage d'une liaison chimique (trypsine, pepsine - enzymes digestives), etc.

Chaque enzyme n'accélère qu'une seule réaction spécifique et fonctionne dans certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire qu'il ne peut travailler qu'avec cette substance. La reconnaissance de "leur" substrat est fournie par l'apoenzyme. En d'autres termes, le processus de l'enzyme peut être représenté de la manière suivante: l'apoenzyme reconnaît le substrat et le coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d’interaction a été appelé récepteur-ligand ou interaction selon le principe d’une serrure à clé, c’est-à-dire qu’une clé individuelle s’adapte à une serrure et qu’un substrat individuel s’adapte à l’enzyme.

L'amylase est produite par le pancréas et intervient dans la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. La teneur la plus élevée en amylase est déterminée dans le pancréas et les glandes salivaires.

Il existe plusieurs types d’amylase - α-amylase, β-amylase, y-amylase, dont la définition de l’activité a-amylase est la plus courante. La concentration de ce type d'amylase est déterminée dans le sang en laboratoire.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - le type P et le type S. 65% de l'α-amylase de type P sont présents dans l'urine et jusqu'à 60% dans le sang, ils sont de type S. Dans les études biochimiques, l’a-amylase urinaire de type P est appelée diastasis, pour éviter toute confusion.

L'activité de l'α-amylase dans l'urine est 10 fois supérieure à l'activité de l'α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'α-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, on utilise la détermination de l'activité de l'a-amylase dans le suc duodénal.

  • activité de la diastase (amylase) dans l'urine

Une augmentation de l'amylase dans le sang est détectée dans les conditions suivantes:

  • au début de la pancréatite aiguë, le maximum est atteint 4 heures après le début de l'attaque et diminue jusqu'à la norme de 2 à 6 jours après le début de l'attaque (une augmentation de l'activité de l'α-amylase est possible jusqu'à 8 fois)
  • avec exacerbation de pancréatite chronique (avec l'activité de l'α-amylase augmente de 3-5 fois)
  • en présence de tumeurs ou de calculs dans le pancréas
  • infection virale aiguë - oreillons
  • intoxication alcoolique
  • grossesse extra-utérine
Quand l'urine d'amylase est-elle élevée? Une augmentation de la concentration d'amylase dans l'urine se développe dans les cas suivants:
  • dans la pancréatite aiguë, l'activité de la diastase augmente de 10 à 30 fois
  • avec exacerbation de la pancréatite chronique, l’activité augmente de 3 à 5 fois
  • dans les maladies inflammatoires du foie, on observe une augmentation modérée de l'activité de la diastase de 1,5 à 2 fois
  • appendicite aiguë
  • cholécystite
  • obstruction intestinale
  • intoxication alcoolique
  • saignements gastro-intestinaux
  • dans le traitement des sulfamides, de la morphine, des diurétiques et des contraceptifs oraux
Avec le développement de la nécrose pancréatique totale, du cancer du pancréas et de la pancréatite chronique, l'activité de l'a-amylase peut ne pas augmenter. Il existe des états du corps dans lesquels l'activité de l'α-amylase peut diminuer. Une faible activité de la diastase urinaire est détectée dans les cas de maladie héréditaire grave - fibrose kystique.

Dans le sang, une diminution de l'activité de l'a-amylase est possible après une crise de pancréatite aiguë, de nécrose pancréatique et de fibrose kystique.

Bien que l'α-amylase soit présente dans les reins, le foie et le pancréas, la détermination de son activité est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies du pancréas. Pour déterminer l'activité de l'amylase, le sang est prélevé dans une veine, le matin, l'estomac vide ou dans la partie médiane de l'urine du matin. À la veille de l'analyse, vous devez éviter les aliments gras et épicés. En cas de crise aiguë de pancréatite, du sang provenant d'une veine et de l'urine est donné quelle que soit l'heure de la journée. À l'heure actuelle, la plupart des laboratoires utilisent des méthodes enzymatiques pour déterminer l'activité de l'amylase. Cette méthode est assez précise, très spécifique et prend peu de temps. La structure, les types et les fonctions de la lipase La lipase est l’une des enzymes digestives impliquées dans la dégradation des graisses, ce qui nécessite la présence d’acides biliaires et d’un coenzyme appelé colipase. La lipase est produite par divers organes humains - le pancréas, les poumons et les leucocytes. La lipase, synthétisée dans le pancréas, constitue la valeur diagnostique la plus importante. Par conséquent, la détermination de l'activité de la lipase est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies du pancréas.

Dans l'urine d'une personne en bonne santé, il n'y a pas de lipase!

La lipase dans le diagnostic des maladies du pancréas Pour diagnostiquer les maladies du pancréas, la lipase est un test plus spécifique que l'amylase, car son activité reste normale pendant la grossesse extra-utérine, l'appendicite aiguë, les oreillons et les maladies du foie. Par conséquent, en cas de suspicion de présence d'une pancréatite, il est conseillé de déterminer simultanément l'activité de la lipase et de l'amylase Une augmentation de l'activité de la lipase sérique dans la pancréatite aiguë est possible de 2 à 50 fois par rapport à la norme. Pour identifier avec précision la pancréatite alcoolique aiguë, on utilise le rapport activité de la lipase et de l'amylase, et si ce rapport est supérieur à 2, ce cas de pancréatite est clairement d'origine alcoolique. L'augmentation de l'activité de l'amylase dans le sang survient 4 à 5 heures après une crise de pancréatite aiguë et atteint son maximum 12 -24 heures et reste élevé pendant 8-12 jours. Avec le développement de la pancréatite aiguë, l'activité de la lipase dans le sérum peut augmenter plus tôt et de manière plus significative que l'activité de l'amylase. Dans quelles conditions l'activité de la lipase sérique augmente-t-elle? L'activité de la lipase est également possible en cas de blessures, plaies, interventions chirurgicales, fractures et insuffisance rénale aiguë. Cependant, l'activité accrue de la lipase dans ces conditions ne leur est pas spécifique, elle n'est donc pas utilisée dans le diagnostic de ces maladies. Une diminution de l'activité de la lipase dans le sérum est observée dans les tumeurs de localisation différente (sauf pour le pancréas), un pancréas retiré, une malnutrition ou une triglycéridémie héréditaire. Pour déterminer l'activité de la lipase, le sang est prélevé dans une veine le matin à jeun. La nuit précédente, avant l'analyse, vous ne devez pas prendre d'aliments gras, épicés ou épicés. En cas de besoin urgent, le sang d’une veine est donné indépendamment de l’heure de la journée et de la préparation précédente Actuellement, pour déterminer l’activité de la lipase, on utilise le plus souvent la méthode immunochimique ou enzymatique. La méthode enzymatique est plus rapide et nécessite moins de compétences en personnel. La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui se trouve dans le cytoplasme des cellules des reins, du cœur, du foie, des muscles, de la rate et du pancréas. La coenzyme LDH est constituée d’ions de zinc et de nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La LDH est impliquée dans le métabolisme du glucose, catalysant la conversion du lactate (acide lactique) en pyruvate (acide pyruvique). Il existe cinq isoformes de cette enzyme dans le sérum sanguin: LDG1 et LDG2 sont des isoformes d’origine cardiaque, c’est-à-dire qu’elles se trouvent principalement dans le cœur. LDG3, LDG4 et LDG5 sont d'origine hépatique.

Pour le diagnostic de diverses maladies, la détermination de l'activité des isoformes de la LDH est plus informative. Par exemple, dans l'infarctus du myocarde, une augmentation significative de LDH1 est observée. Pour la confirmation en laboratoire de l'infarctus du myocarde, le rapport LDH1 / LDH2 est déterminé. Si ce rapport est supérieur à 1, la personne présente un infarctus du myocarde. Toutefois, ces tests ne sont pas largement utilisés en raison de leur coût élevé et de leur complexité. Effectuez généralement la détermination de l'activité totale de LDH, qui est la somme de l'activité totale de toutes les isoformes de LDH.

LDH dans le diagnostic d'infarctus du myocarde

Considérez la valeur diagnostique de la détermination de l'activité totale de LDH. La détermination de l'activité de la LDH est utilisée pour le diagnostic tardif de l'infarctus du myocarde, car une augmentation de son activité se développe 12 à 24 heures après une attaque et peut être maintenue à un niveau élevé pendant 10 à 12 jours. Il s'agit d'une circonstance très importante lors de l'examen des patients admis à l'hôpital après une attaque. Si l’augmentation de l’activité de la LDH est insignifiante, il s’agit d’un infarctus de petite taille si au contraire l’augmentation de l’activité est de longue durée, il s’agit alors d’une crise cardiaque étendue.

LDH dans le diagnostic de l'hépatite

L'activité de la LDH totale peut augmenter dans les cas d'hépatite aiguë (en raison d'une augmentation de l'activité de LDH4 et LDH5). L’activité de la LDH dans le sérum augmente au cours des premières semaines de la période ictérique, c’est-à-dire au cours des 10 premiers jours. Norm LDH chez les personnes en bonne santé:

Augmentation possible de l'activité de la LDH chez les personnes en bonne santé (physiologique) après un effort physique, pendant la grossesse et après avoir bu de l'alcool. La caféine, l'insuline, l'aspirine, l'acébutolol, les céphalosporines, l'héparine, l'interféron, la pénicilline, les sulfamides provoquent également une augmentation de l'activité de la LDH. Par conséquent, lors de la prise de ces médicaments devrait prendre en compte la possibilité d'une activité accrue de la LDH, qui n'indique pas la présence de processus pathologiques dans le corps.

En général, une augmentation de la LDH sérique peut être détectée dans les conditions pathologiques suivantes:

  • infarctus du myocarde
  • hépatite aiguë (virale, toxique)
  • la cirrhose
  • cancers de localisations diverses (tératomes, dysgerminomes ovariens)
  • blessures musculaires (pauses, fractures, etc.)
  • pancréatite aiguë
  • pathologie des reins (pyélonéphrite, glomérulonéphrite)
  • anémie hémolytique, anémie déficiente en vitamine B12 et anémie folique
  • leucémie
La LDH peut avoir une activité réduite dans le contexte d’une urémie (augmentation de la concentration en urée). Pour déterminer l'activité de la LDH, le sang est prélevé dans une veine le matin à jeun. Il n’ya pas de régime particulier ni de restrictions avant de passer le test. La LDH étant présente dans les érythrocytes, le sérum de l'étude doit être frais et ne présenter aucune trace d'hémolyse. Actuellement, l'activité de la LDH est le plus souvent déterminée par la méthode enzymatique, qui est fiable, spécifique et suffisamment rapide. L’alanine aminotransférase (ALT, ALT) est une enzyme liée aux aminotransférases (transaminases), c’est-à-dire le transfert d’acides aminés d’une molécule biologique à une autre. Puisque le nom de l'enzyme contient l'acide aminé alanine, cela signifie que cette enzyme porte l'acide aminé alanine. La coenzyme AST est la vitamine B6. L’ALT étant synthétisée dans les cellules, son activité dans le sang n’est normalement pas élevée. Il est principalement synthétisé dans les cellules du foie, mais également dans les cellules des reins, du cœur, des muscles et du pancréas.

Le but de l'analyse des enzymes pancréatiques - la définition des principaux assistants de la digestion

Il est recommandé de transmettre l'analyse sur les enzymes à toute personne présentant des perturbations fréquentes dans le fonctionnement du système digestif, une gêne après la prise de certains produits. Souvent, les symptômes d'intoxication, pris comme une intoxication alimentaire banale, peuvent indiquer une pancréatite, un oncologie et d'autres pathologies dangereuses.

Il est impossible de poser un diagnostic uniquement sur les symptômes - un diagnostic plus détaillé est nécessaire; il comprendra, outre la recherche sur le matériel informatique, des tests pour les enzymes pancréatiques. Un écart plus ou moins important par rapport à la norme aidera le spécialiste à comprendre la cause du trouble et à prescrire un traitement qualifié.

Diagnostic de laboratoire

Les tests d'enzymes pancréatiques font partie d'un ensemble d'autres tests de laboratoire permettant de brosser un tableau complet des changements en cours. Enquêter sur ce sang, l'urine et les matières fécales complexes (image plus précise et probabilité élevée d'obtenir des résultats fiables), moins souvent que des analyses de sang. Pour déterminer la gravité de la pathologie, le foie est examiné plus en détail.

Le diagnostic de l'organe glandulaire est réalisé en utilisant:

  1. Numération globulaire totale. Si un processus aigu ou chronique se produit dans le pancréas, les leucocytes, les neutrophiles piqués et segmentés augmentent.
  2. Tests sanguins biochimiques. Vous pouvez voir la présence de bilirubine et sa quantité, une augmentation du niveau de gamma globulines et d'autres substances.
  3. Des analyses de sang spéciales pour le pancréas sont effectuées pour déterminer le fonctionnement du corps. Pour ce faire, examinez l’alpha-amylase (normalement inférieure à 29 g / l par heure), la trypsine, la lipase, le glucose, qui s’élève à l’arrière-plan du processus inflammatoire ou destructeur du segment endocrinien de l’organe.

Comment identifier les enzymes pour le pancréas? La trypsine, la lipase et l'amylase sont détectées principalement à jeun par le contenu du duodénum, ​​puis une solution diluée d'acide chlorhydrique est administrée et l'étude est répétée. Dans des conditions et un fonctionnement d'organes normaux, la quantité d'enzymes sera légèrement plus élevée dans la dernière étude. S'il existe une forme chronique de pancréatite, les enzymes seront également réduites.

Il est recommandé de réussir l'analyse de l'urine pour la détermination de l'amylase et des acides aminés. Une lésion de l'organe se manifeste par une augmentation de ces substances Coprogram est prescrit pour déterminer dans les matières fécales de la graisse, de l'amidon, des fibres non digérées et des fibres musculaires.

Le sang a été prélevé tôt sur des enzymes afin de déterminer la quantité d'amylase. Un processus organique aigu et chronique s'accompagne d'une augmentation de la substance jusqu'à 35 g / l par heure. La pancréatonécrose, dans laquelle se produisent la mort de segments d'un organe, est caractérisée par une diminution de la quantité d'amylase dans le sang (à partir de 15 g / l par heure et en dessous).

Maintenant, ils déterminent les niveaux d'élastase. En cas de dysfonctionnement d'un organe endocrinien, l'élastase pancréatique est réduite à 190 µg / g, le processus pathologique étant inférieur à 99 µg / g.

En plus de l'étude des matériaux biologiques prescrits par ultrasons, IRM, rayons X.

Préparation à la procédure

Pour obtenir les résultats exacts de l’étude, vous devez vous préparer un peu avant de passer l’analyse des enzymes pancréatiques. La seule exception est la suspicion d'un processus pathologique grave nécessitant un diagnostic et un traitement immédiats.

Conditions de préparation à l'analyse:

  • le sang est donné pour examen le matin, l'estomac vide - il est interdit de boire ou de manger plusieurs heures avant l'analyse;
  • plusieurs jours avant la procédure, il est interdit de manger des plats gras et épicés;
  • Il est impératif que le médecin connaisse les médicaments pris avant le prélèvement de sang;
  • réussir l'analyse du pancréas pour les enzymes doit être dans un état calme - physique et émotionnel;
  • assurez-vous d'exclure le tabagisme et la consommation de café avant la procédure;
  • dans les 24 heures la veille de l’étude, la consommation de boissons alcoolisées est exclue.

Pour déterminer le niveau d'amylase (cette procédure est effectuée, mais moins souvent que la détection d'élastase), un spécialiste prélèvera du sang d'une veine. Après une certaine quantité de glucides est injecté dans le matériau. Selon la rapidité avec laquelle ils vont se décomposer, révélez la quantité d'enzyme. Déterminer le niveau d'amylase peut être, en passant par l'analyse de l'urine.

Causes pathologiques de l'anomalie

Un test enzymatique du pancréas aidera à déterminer la présence de troubles. En particulier, une augmentation de l'amylase peut être observée à l'arrière-plan:

  • inflammation de l'organe, se présentant sous une forme chronique ou aiguë;
  • oncologie du pancréas (condition dangereuse nécessitant un traitement immédiat);
  • la péritonite;
  • pathologies des organes urinaires;
  • les oreillons;
  • processus inflammatoire dans l'annexe;
  • Maladie du sucre;
  • dysfonctionnement de la vésicule biliaire;
  • cytomégalie;
  • perturbation du foie;
  • acidocétose;
  • papillite sténotique.

Améliorer l'enzyme à la suite de la nutrition nocive - l'utilisation d'aliments gras et épicés, frits, acides, aliments salés. Les collations fréquentes de mauvaise qualité, qui remplacent un repas complet, peuvent provoquer des perturbations des organes digestifs, y compris du pancréas. Pas le dernier rôle dans le développement de la pathologie joue l'abus d'alcool.

La diminution de l’amylase est observée à la suite de maladies oncologiques des organes glandulaires, d’hépatites aiguës ou chroniques, de nécrose pancréatique, de cholécystite, de fibrose kystique, processus pathologique du foie dans lequel la plupart des lésions organiques sont observées. Avec l'infarctus du myocarde, la production d'enzymes diminue souvent.

Troubles fonctionnels et organiques

L'écart par rapport à la norme des enzymes peut survenir à la suite d'un certain processus survenant dans l'organisme. Dans la plupart des cas, lorsque la cause est identifiée et éliminée, le pancréas commence à fonctionner normalement, sauf dans les cas où un processus irréversible se produit. Une enzyme anormale peut survenir à la suite de:

  • grossesse extra-utérine;
  • obstruction intestinale;
  • blessures dans la cavité abdominale;
  • maladies infectieuses d'origine virale;
  • intoxication;
  • virus de l'herpès de type 4;
  • état de choc;
  • macroamylasémie;
  • échec génétique;
  • prélèvement d'organes glandulaires.

Une augmentation ou une diminution de l'amylase peut être causée par la prise de certains médicaments. Habituellement, si le médicament est annulé, la fonctionnalité de l'organe est restaurée.

Une visite opportune chez le médecin si vous ressentez des symptômes désagréables (douleur aiguë au nombril, nausées, vomissements) aidera non seulement à améliorer le fonctionnement du système digestif, mais également à sauver des vies.

Vous pouvez faire des tests pour les enzymes pancréatiques dans n'importe quelle clinique spécialisée ou régulière où il y a un laboratoire et les réactifs nécessaires. Le coût d'une telle procédure dépendra du complexe de recherche, de la région de résidence et d'autres points. Si une personne est hospitalisée, une version gratuite de la procédure est possible.


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